Ежесекундно в нашем организме происходят сотни биохимических превращений, которые дают нам возможность жить. В них принимают участие ферменты, их помощники ко-ферменты, витамины, минералы, другие биологически активные вещества. Все они циркулируют в крови. Развитие биохимии позволило определять норму и отклонения от нее по анализу крови. Среди многочисленных биохимических анализов существуют анализы на определение аминотрансфераз или трансаминаз — ферментов, служащих катализаторами в реакции трансаминирования. Речь идет об аспартатаминотрансферазе и аланинаминотрансферазе или АсАТ и АлАТ анализе крови.
Поговорим о последнем. Что означает анализ АлАТ, есть ли правила подготовки к сдаче этого анализа, когда, а также кому его делают.
Аланинаминотрансфераза — роль в организме
Аминокислоты являются строительным материалом для белков, роль которых в организме переоценить невозможно. Построение органов и тканей, белки защитной иммунной системы, пищеварительные ферменты, гормоны, передача нервного импульса, сократительные мышечные белки, коллаген, поддерживающий эластичность и молодость кожи — далеко не полный перечень ролей белков в организме живых существ.
Всего в обменных процессах в организме участвует 28 аминокислот. Часть из них (незаменимые) не синтезируется организмом, поэтому продукты с их содержанием обязательно должны добавляться к рациону питания. Незаменимые аминокислоты могут синтезировать растения и микроорганизмы. Аланин не относится к незаменимым. Его обмен происходит в паренхиматозных органах, поперечно-полосатой мускулатуре человека и животных. Максимальное накопление аланина отмечено в гепатоцитах, он есть в поджелудочной железе, сердце, селезенке, легких.
Аланин поддерживает метаболизм глюкозы, основного источника энергетических потребностей. Синтез его осуществляется при участии аминотрансфераз, в частности, аланинаминотрансферазы. Этот фермент обеспечивает реакцию трансаминирования путем переноса аминогрупп от аминокислот к соединениям с карбонильной группой. Эта реакция обратима и при обратном течении называется реакцией дезаминирования.
Катаболизм аминокислот можно описать таким образом. От одной аминокислоты при присутствии кетокислоты отщепляется аминогруппа и переносится на кетокислоту,то происходит при катализе аминотрансферазами с участием кофермента пиридоксальфосфата, производного витамина В1. В результате реакции появляется новая аминокислота и новая кетокислота. Процесс обратим, реакция может идти по 2 направлениям.
Обратная реакция дезаминирования вместе с трансаминированием являются основным путем обмена аминокислот. Они дают возможность синтеза практически любой аминокислоты из соответствующей кетокислоты.
Только 3 аминокислоты не участвуют в процессе трансаминирования (лизин, треонин, пролин). Активнее других участвуют в реакции трансаминирования глутамат, аспартат и аланин.
Трансаминазы в клетках существуют в количестве 10, они специфичны, то есть для трансаминирования аланина необходим фермент аланинаминотрансфераза.
Клиническое значение аланинаминотрансферазы
В практической медицине имеют значение два фермента — АсАт и АлАТ.
Было замечено, что активность трансаминаз в сыворотке здорового человека существенно ниже, чем в органах и тканях, но вследствие поражений сочетающихся с некрозом и разрушением клеточных структур трансаминазы выходят в сосудистое русло. Например, при остром инфаркте миокарда АсАТ сыворотки повышается в 20 и выше раз через 3-4 часа от начала приступа. В дальнейшее отсутствии ухудшений ведет к прогрессивному снижению АсАТ и нормализуется уже на 3-5 сутки. Отсутствие снижения, новый рост указывает на затяжной характер заболевания или на новый инфаркт.
Аланинаминотрансфераза реагирует ростом только при вирусном гепатите, причем он отмечается еще до развития клинических признаков, в продромальном периоде. Характерно, что другие виды желтух, такие как желтуха при сдавлении протока камнем при желчнокаменной болезни, повышения трансаминаз не вызывают.
Аспартатаминотрансфераза при гепатите тоже отвечает повышением активности, но не в такой степени, как аланинаминотрансфераза. Если АсАТ начинает преобладать над АлАТ, это может указывать на развитие цирроза печени. Повышение активности аланинаминотрансферазы при вирусном гепатите возрастает в 8-10 раз. В процессе течения болезни по интенсивности этого показателя можно судить о тенденции течения заболевания — идет дело к выздоровлению или наоборот, продолжается распад гепатоцитов.
Повышение аминотрансфераз наблюдается при массивных повреждениях мышечной ткани при травме, гангрене, ожогах. Распад опухолей сопровождается разрушением тканей, а значит выходом из клеток большого количества ферментов.
Норма трансаминаз
Показатель нормальной активности аминотрансфераз в сыворотке (правильнее исследовать одновременно АсАТ и АлАТ) зависит от методики определения. На рузультаты влияет:
- употребление спиртовых настоек;
- прием некоторых антибиотиков;
- прием снотворных препаратов;
- парацетамол и его содержащие, а также другие НПВП;
- оральные контрацептивы;
- приоритет в питании полуфабрикатов и системы фастфуд, газированные напитки;
- физические нагрузки;
- подростковый возраст;
- первые месяцы беременности.
Норма трансаминаз несколько различается в зависимости от пола, причем активность АлАТ выше у сильного пола, у прекрасной половины выше активность АсАТ. У женщин в норме: АсАТ 20 — 40 ед\л АлАТ менее 32 ед\л. У мужчин: АсАТ 15 — 31 ед\л АлАТ менее 40 ед\л.
Нормы активности ферментов у детей разнятся в разном возрасте:
- В первые 5 дней после рождения верхняя граница нормы 49 ед\л;
- до 6 месяцев 56 ед\л;
- до года 54 ед\л;
- до 3 лет 33ед\л;
- до 6 лет 29 ед\л;
- до 12 лет 39 ед\л.
По другой методике (оптический тест) предлагаются другие показатели нормы: 30 — 420 нмоль\с.л или от 2 до 25 МЕ. МЕ при этом равен 16, 67 нмоль\с.л.
Унифицированный метод определения трансаминаз методом Райтмана-Френкеля, основанный на динитрофенилгидразиновой реакции, предлагает считать нормой 28 — 190 нмоль\с.л.
Важное диагностическое значение имеет коэффициент де Ритиса. Этот коэффициент отражает соотношение АсАТ и АлАТ, но он имеет значение только при повышении показателей одной из трансаминаз. У здоровых людей он близок к 1.
Для дифференциальной диагностики заболеваний печени коэффициент Ритиса следует трактовать следующим образом:
- менее 1 — указывает на гепатит вирусной этиологии;
- более 1, но меньше 2 — хронический гепатит и дистрофические процессы в печени;
- больше 2 — алкогольный цирроз печени.
Некоторое повышение значений ферментов встречается в послеоперационном периоде, при панкреатите, при мононуклеозе.
Кому показан биохимический анализ крови на АлАТ
Биохимический анализ крови на активность этого фермента часто назначается в клинической практике. Показания к исследованию
- подозрение на неблагополучие гепатобилиарной зоны;
- динамическое наблюдение за течением вирусного гепатита;
- дифференциальная диагностика желтух;
- заболевания сердца;
- проблемы с поперечно-полосатой мускулатурой;
- при сдаче донорской крови.
Если вы подвержены слабости, быстрой утомляемости, снижению аппетита, если беспокоит скопление газов и боли в животе, если вы заметили пожелтение склер или изменение окраски мочи(цвет пива), кала (светлый), то это повод для обследования на активность АлАТ.
В группе повышенного риска, которым показано периодическое обследование находятся:
- лица, больные ожирением;
- больные сахарным диабетом обоих типов;
- злоупотребляющие алкоголем;
- получающие лекарственные средства с токсическим эффектом, например болиголов;
- лица, находящиеся в контакте с больными вирусным гепатитом.
Как подготовиться к обследованию
Кровь на исследование берется путем пункции локтевой вены. Анализ берут в утренние часы натощак. Накануне сдачи нежелательно употреблять жирную еду и спиртные напитки. Желательно исключить тяжелые физические и спортивные нагрузки. Если вы принимаете в постоянном режиме какие-то лекарственные препараты, рекомендуется обсудить с доктором необходимость их отмены. Нестероидные противовоспалительные препараты, контрацептивы, барбитураты и антибиотики лучше отменить за 2 недели до обследования.